Wyznakowane powinowactwem białko wiążące somatomedynę C / białko insulinopodobnego czynnika wzrostu z powinowactwem. Dowody na zależność od hormonu wzrostu i struktury podjednostki.

Stosując suberatian disukcynimidylu, kowalencyjnie sieciowany znakowany 125I somatomedyna-C (Sm-C) / insulinopodobny czynnik wzrostu I ulega specyficznym białkom wiążącym w ludzkim osoczu. W niefrakcjonowanych próbkach osocza od dawców prawidłowych i akromegalicznych konsekwentnie obserwowano kompleksy białek wiążących 125I-Sm-C o względnej masie cząsteczkowej (Mr) 160 000, 135 000, 110 000, 80 000, 50 000, 43 000 35 000 i 28 000 24 000. W przeciwieństwie do tego 43 000-35,000-molowych związków było często jedynymi specyficznymi kompleksami obserwowanymi w osoczu przysadki i w takich próbkach były konsekwentnie bardziej intensywnie znakowane. Redukcja próbek za pomocą beta-merkaptoetanolu nie zmieniła wzoru elektroforetycznego tych kompleksów białek wiążących 125I-Sm-C. Wszystkie białka wiążące Sm-C, z wyjątkiem kompleksu 43000-35,000-mol wag, były adsorbowane przez koniugalinę A-Sepharose. Po frakcjonowaniu akromegalicznego lub prawidłowego osocza na kolumnie Sephadex G-200 i znakowaniu za pomocą powinowactwa, te same kompleksy, które były adsorbowane przez konkanawalinę A, znaleziono we frakcjach eluowanych w pobliżu piku gamma-globuliny. Z drugiej strony, 43 000-35,000-mol kompleksów wagowych konsekwentnie eluował we frakcjach odpowiednich do wielkości w pobliżu piku albuminowego. Dane te sugerują, że zależne od hormonu wzrostu (GH) białko wiążące Sm-C, reprezentowane przez kompleks 160 000-mol wag, jest w pewien sposób złożone z mniejszych gatunków, tj. 135 000-, 110 000-, 80 000-, 50 000- i 28 000-24,000-molowych kompleksów wagowych. Kwasowa inkubacja osocza przed chromatografią Sephadex G-200 powoduje eliminację specyficznych kompleksów białek wiążących 125I-Sm-C, które eluują się w pobliżu gamma-globuliny i równoczesny wzrost intensywności znakowania kompleksów o masie 28000-24,000-mol. Spekulujemy zatem, że każdy z zależnych od GH kompleksów wiążących białko Sm-C reprezentuje oligomer złożony z 28 000 24 000-molowych protomerów. Cząsteczki 43000-35,000-mol wt nie są zależne od GH i wydają się reprezentować inny rodzaj białka wiążącego Sm-C.
[hasła pokrewne: pstrąg z piekarnika w folii aluminiowej, ćwiczenia na spostrzegawczość, kultura osobista wikipedia ]
[przypisy: mięsień kulszowo goleniowy, badanie biochemiczne krwi, powiatowe centrum zdrowia otwock ]